Une enzyme bactérienne « piégée » pour activer des réactions biochimiques sur mesure

Utiliser des enzymes d’origine bactérienne comme catalyseurs de nouvelles réactions spécifiques n’est pas une nouveauté. De nombreux groupes de recherche ont su recréer en laboratoire des conditions optimales voire même modifier génétiquement certaines enzymes dans le but de détourner leur action sur des réactions biochimiques nouvelles.

Les récents résultats des travaux menés par le chercheur Masayuki Karasawa et ses collaborateurs de l’université de Nagoya sont novateurs dans le sens où ils se basent sur une approche bien différente. Les scientifiques n’ont ni eu recours à des modifications génétiques ni même eu besoin de reproduire difficilement des conditions particulières pour parvenir à leurs fins. Ils ont simplement conçu une molécule-leurre, ressemblant de manière très spécifique au substrat habituel d’enzymes naturelles, qui permet de tromper celles-ci et d’activer les réactions qu’ils désirent. Cette molécule ressemble en tous points aux acides gras, d’ordinaire reconnus par le cytochrome P450BM3 de la bactérie E. coli, et permet de réaliser la synthèse de phénol à partir de l’hydroxylation du benzène.

Cette technique est très efficace puisque la réaction biochimique souhaitée bénéficie de conditions intracellulaires optimales. Elle est également très simple à concevoir et pourrait être déclinée à de nombreux substrats et différentes bactéries.

Référence : Masayuki Karasawa,et al. Whole-Cell Biotransformation of Benzene to Phenol Catalysed by Intracellular Cytochrome P450BM3 Activated by External Additives. Angewandte Chemie International Edition. 2018.

Rédaction : Thibaut Dutruel, ch.mission.sdv chez ambafrance-jp.org