La production d’une protéine chez E coli : une dynamique complexe

Japon

Brève
Japon | Biologie : médecine, santé, pharmacie, biotechnologie
31 août 2017

Des chercheurs du RIKEN viennent d’apporter de nouvelles connaissances sur la dynamique de la synthèse protéique chez la bactérie E coli. Leurs travaux montrent en effet que chez cet organisme unicellulaire, la synthèse d’une seule petite protéine entraîne des variations de concentrations de plus de 240 composés.

La production du tripeptide Met-Gly-Gly, une protéine faite de seulement trois acides aminés chez la bactérie E coli, cache une véritable complexité de réactions chimiques, 968 exactement avec pas moins de 241 produits et composés intermédiaires. Pour étudier ce processus, Yoshihiro Shimizu et ses collègues du RIKEN Quantitative Biology Center ont choisi de reconstituer cet important système de synthèse protéique par modélisation informatique.

S’intéressant aux 15 premières minutes de réactions, leurs travaux de simulation révèlent des découvertes intéressantes. Tout d’abord, ils ont observé qu’en faisant varier les paramètres cinétiques, le taux de synthèse du tripeptide ne change que très rarement suggérant que très peu de paramètres sont déterminants pour le taux de synthèse de la protéine.

Par ailleurs, ils ont démontré que si la synthèse du tripeptide augmente de manière linéaire lors des 15 premières minutes de réactions, les différents composés impliqués dans les réactions connaissent quant à eux des fluctuations de leurs concentrations, atteignant des valeurs stables pour un certain temps avant de changer brusquement.

Les scientifiques ont désormais l’intention d’obtenir de nouvelles données expérimentales afin de valider leur approche de simulation et de l’améliorer.

Source : Matsuura, T., et al. Reaction dynamics analysis of a reconstituted Escherichia coli protein translation system by computational modeling. Proc Natl Ac Sci USA 114, E1336–E1344 (2017).

Rédaction : Thibaut Dutruel, ch.mission chez ambafrance-jp.org

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